La maladie d’Alzheimer est la maladie neurodégénérative la plus fréquente. Deux types de lésions morphologiques sont observées post mortem chez les malades : des dégénérescences neurofibrilaires intracellulaires de protéine Tau, qui est la protéine qui constitue ce qu’on appelle le squelette du neurone, et des plaques amyloïdes extracellulaires, dites plaques séniles, qui sont des peptides amyloïdes constitués d’une quarantaine d’acides aminés. Or l’apparition des plaques séniles précède l’apparition de la protéine Tau et la cascade amyloïde.

L’agrégation des peptides dépend d’ions métalliques tels que Cu(II), Cu(I), Zn(II) et Fe(II) qui se complexent aux sites N-terminal des carboxylates et amides du peptide. Les géométries respectives des complexes sont des pyramides à base carrée et linéaires grâce à la flexibilité du peptide. Ces modifications de coordination sont rapides et impactent de façon néfaste les propriétés redox du complexe. Des exemples de coordination sont présentés sur les peptides humains en particulier.